ATP synthase – Finalmente a estrutura detalhada do motor bioquímico

Deixo-vos apenas com estas duas imagens da nossa velha amiga!

Trata-se do modelo proposto para a rotação acoplada e translocação iónica da F-ATP synthase (no organisamo S. platensis). Saiu na última revista Nature e penso ser “de HOME” colocar aqui aquilo que representa o brilho de muitos olhos bioquímicos apaixonados. Para o pessoal da estrutura, isto é a essência da Bioquímica.

ATP synthase image1Esta primeira imagem  ilustra detalhadamente o local de ligação protónico. Segundo a conformação proposta, o protão é “apanhado” pela enzima através de uma ligação de hidrogénio reminescente da ligação que ocorre na ATP synthase dependente de Na+ (uma outra ATP synthase). Contudo, esta estrutura sugere que a diferente química de coordenação do protão ligado e a pequena curvatura da hélice exterior da enzima aumentam a selectividade para com o H+ em detrimento de outros catiões, incluindo o H3O+ (estou basicamente a traduzir o resumo).

A segunda imagem é um autêntico “planisfério” da rotação!

Para quem quiser ver com mais atenção ou apenas ter o artigo por ter.

ATP synthase image2

3 thoughts on “ATP synthase – Finalmente a estrutura detalhada do motor bioquímico

  1. Bah, o meu fungo cospe a subunidade beta da ATP synthase e ele é um fungo requintado – não pode ser assim tão boa :))))

  2. Esta é sem dúvida a proteína mais bonita que conheço. Um autêntico motor à nanoescala.

    Contínuo sempre com uma pergunta em mente. Será possível, ou aceitável, vir a alterar o proteoma dos seres humanos?

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